Proteolytic activity of the Gymnorhynchus gigas plerocercoid: purification and properties of a collagenase from the crude extract
Authors
Vázquez López, C.; Armas Serra, Cristina de; Giménez Pardo, Consuelo; Rodríguez Caabeiro, Filomena CrisantaIdentifiers
Permanent link (URI): http://hdl.handle.net/10017/61335DOI: 10.1007/s004360050508
ISSN: 09320113
Date
1999-01Bibliographic citation
PARASITOL RES, 1999, v. 85, n. 1, p. 64-70
Keywords
Gymnorhynchus gigas
larvas plerocercoides
proteasas
Description / Notes
El presente informe demuestra que el plerocercoide Gymnorhynchus gigas posee varios tipos de endo y exoproteasas con actividad contra sustratos generales (azocoll, azocaseína y azoalbúmina) y específicos (elastina, queratina, colágeno, hemoglobina, fibrinógeno, plasma e inmunoglobulina G). La actividad contra el colágeno se debe principalmente a una colagenasa de 24 kDa con un punto isoeléctrico de 7,5 y sin isoformas ni residuos de azúcar. Además, su alto grado de actividad proteolítica contra el colágeno en condiciones similares a las que encuentra el parásito en sus huéspedes (pH y temperatura) y su similitud con las metalo y cisteína proteasas (los principales tipos de proteasa implicados en la degradación de los tejidos) sugieren la importancia de esta molécula como enzima lítica implicada principalmente en procesos de penetración a través del músculo teleósteo y/o en el sistema gastrointestinal de peces elasmobranquios así como en procesos de muda.
Document type
info:eu-repo/semantics/article
Version
info:eu-repo/semantics/aceptedVersion
Rights
Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International (CC BY-NC-ND 4.0)
© Springer-Verlag
Access rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
Abstract
The present report demonstrates that the Gymnorhynchus gigas plerocercoid possesses various types of endo- and exoproteases with activity against general (azocoll, azocasein, and azoalbumin) and specific substrates (elastin, keratin, collagen, hemoglobin, fibrinogen, plasma, and immunoglobulin G). The activity against collagen is principally due to a 24-kDa collagenase with an isoelectric point of 7.5 and without isoforms or sugar residues. Moreover, its high degree of proteolytic activity against collagen under conditions similars to those encountered by the parasite in its hosts (pH and temperature) and its similarity to metallo- and cysteine proteases (the principal protease types implicated in degradation of tissues) suggests the importance of this molecule as a lytic enzyme principally implicated in penetration processes across the teleost muscle or/and into the gastrointestinal system of elasmobranch fishes as well as in molting processes.
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Proteolytic_Vazquez_ParasitolR ... | 978.1Kb |
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